| Описание: |
Тиаминовые ферменты катализируют значительное количество реакций. Их, однако, можно свести к нескольким основным типам (за одним исключением, о котором будет сказано ниже): декарбоксилирование а-кетокис-лот, расщепление а-оксикетонов или а-дикетонов. Во всех случаях коферментную функцию выполняет тиа-минпирофосфат.
Энзиматическое декарбоксилирование а-кетокислот впервые описано в 1911 г. [372], когда было показано, что экстракт из дрожжей расщепляет пировиноград-ную кислоту с образованием углекислого газа и уксусного альдегида. Декарбоксилирование не наблюдалось, если дрожжи предварительно промывали щелочным раствором фосфатного буфера. Оно восстанавливалось при последующем добавлении в систему прокипяченного дрожжевого экстракта. Термостабилыюе органическое соединение, необходимое для энзиматического декарбок-силирования пирувата и названное кокарбоксилазой, было впоследствии выделено из дрожжей и идентифицировано как тиаминпирофосфат[79, 80, 331].
В настоящее время тиаминовые ферменты обнаруже ны во всех исследованных органах и тканях животных, а также в растениях и у микроорганизмов. С каждым годом все новые представители данной группы ферментов обнаруживаются в природе, идентифицируются, выделяются и исследуются [81, 128, 137—139, *156, 190, 198, 223, 276, 341, 350, 375, 485]. Тиаминовые ферменты принимают самое широкое участие в общем обмене веществ в организме. Оксоглутаратдегидрогеназа, катализирующая окислительное декарбоксилирование а-кетоглутаро-вой кислоты, является непременным участником цикла
3 |
