| Описание: |
$
Можно без преувеличения сказать, что наиболее фундаментальной проблемой энзимологии является выяснение механизма действия ферментов. Ферменты являются замечательными катализаторами, осуществляющими с большой скоростью и 100%-ным выходом такие химические реакции, которые трудно провести в лаборатории, и механизм их действия интересует как химиков, так и биологов.
Как и следовало ожидать, выяснение механизма, благодаря которому сложные белковые соединения осуществляют столь специфичный и эффективный катализ, является очень трудной задачей, решение которой часто требует использования данных, полученных в результате применения различных подходов. Для подавляющего большинства ферментов механизм катализа специфических реакций во многом остается неясным, хотя по этому поводу высказано большое число в той или иной мере правдоподобных предположений. В настоящее время можно утверждать, что нет такого фермента, механизм действия которого был бы твердо установлен. В литературе приводится много схем, поясняющих, каким образом химические группы активных центров ферментов взаимодействуют с молекулами субстратов, вызывая наблюдаемые реакции. Однако почти всегда эти схемы рассматриваются как «гипотетические» или «согласующиеся с имеющимися данными», и нет оснований считать, что они отражают истинный процесс.
Для двух групп ферментов, однако, установлены структура активного центра и характер их взаимодействий с субстратом, что создает относительно надежную основу для выяснения механизма действия этих ферментов. К первой группе относятся ферменты, трехмерная структура которых определена с помощью рентгеноструктурного анализа (см. гл. 10). Для некоторых из них установлена также структура фермент-субстратного комплекса, в результате чего удается определить положение субстрата в активном центре, природу групп активного центра, связывающих субстрат, и идентифицировать группы субстрата, взаимодействующие с каждой из групп активного центра. Этот метод |
